Les acides aminés

Introduction

Les protéines occupent un rôle primordial dans la matière vivante : présentes dans tout le monde vivant, elles représentent environ 50 % du poids sec cellulaire et assurent des fonctions extrêmement variées — catalyse (enzymes), structure (cytosquelette), transport (hémoglobine), défense (anticorps), réception des signaux hormonaux. Les acides aminés (AA) en sont les éléments de base : réunis par des liaisons peptidiques, ils forment les peptides (moins de 100 résidus) puis les protéines (plus de 100 résidus). Certains acides aminés et leurs dérivés ont, indépendamment des protéines, un rôle propre majeur : transmission nerveuse, biosynthèse des purines, pyrimidines et de l'urée. Nous étudierons la définition et la classification des acides aminés, leurs propriétés physiques et chimiques, leurs principaux dérivés, puis les méthodes d'identification et de dosage.

I. Définition

• Un acide aminé est une substance organique portant, sur le même atome de carbone (carbone α), une fonction acide carboxylique et une fonction amine primaire, ainsi qu'une chaîne latérale R qui différencie les 20 acides aminés entre eux.

• 8 acides aminés indispensables (essentiels), apportés par l'alimentation : Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Thréonine, Lysine, Phénylalanine, Tryptophane. Les autres sont synthétisés par l'organisme. L'arginine et l'histidine deviennent essentielles chez l'enfant et pendant la grossesse.

• Rôles multiples : structural (monomères des protéines), énergétique (substrats comme le glucose ou les AG), métabolique (précurseurs, ex. tyrosine → hormones thyroïdiennes) et fonctionnel (ex. glutamine, neurotransmetteur).

II. Classification des acides aminés

A. Selon la structure de la chaîne latérale R

B. Selon la polarité de la chaîne latérale R

• R non polaire (hydrophobe) : aliphatiques (Ala, Val, Leu, Ile), Pro (cyclique), Met (soufré), Phe et Trp (aromatiques).
• R polaire non chargé : Gly, alcools (Ser, Thr, Tyr), Cys (soufré), amides (Asn, Gln).
• R polaire chargé : basiques (Lys, Arg, His), acides (Glu, Asp).

III. Propriétés des acides aminés

A. Propriétés physiques

• Solubilité : bonne dans l'eau (diminue avec le nombre de C du radical R, augmente avec NH2/COOH/OH) ; variable et faible dans les solvants organiques (base des séparations chromatographiques).
• Séries D et L : tous les AA (sauf la glycine, sans carbone asymétrique) existent sous deux formes énantiomères. Tous les acides aminés naturels sont de la série L.
• Propriétés optiques : pouvoir rotatoire dextrogyre ou lévogyre (indépendant de la série D/L) ; absorption UV caractéristique des AA aromatiques (Trp et Tyr ≈ 280 nm, Phe ≈ 260 nm), base du dosage spectrophotométrique des protéines.

B. Propriétés chimiques

• Propriétés ioniques : les AA sont amphotères (ampholytes), porteurs d'une fonction acide (COOH/COO-) et d'une fonction basique (NH2/NH3+). Du pH acide au pH alcalin, l'AA perd successivement 2 protons, définissant 2 pK : pK1 (2-3, fonction COOH) et pK2 (9-10, fonction NH2).

• Le point isoélectrique (pHi) est le pH où la charge globale est nulle : pHi = ½(pK1 + pK2). À pH < pHi, l'AA est chargé positivement ; à pH > pHi, négativement — principe de l'électrophorèse.

• Propriétés liées à la fonction COOH : décarboxylation (formation d'amines actives, ex. histidine → histamine, médiateur de l'allergie) ; amidation (base de la liaison peptidique).
• Propriétés liées à la fonction NH2 : N-acylation (ex. acide hippurique, détoxification) ; N-arylation (dégradation de Sanger, détermination du résidu N-terminal) ; réaction avec les aldéhydes (formol-titration de Sorensen, dosage des AA ; base de Schiff avec un aldéhyde aromatique) ; désamination oxydative (AA → acide α-cétonique, coenzymes NAD/NADP) ; transamination (transfert réversible du groupement amine vers un acide α-cétonique, catalysée par des transaminases à coenzyme phosphate de pyridoxale — vitamine B6).
• Propriétés liées à la présence simultanée de COOH et NH2 : réaction à la ninhydrine (coloration violette pour tous les AA, jaune pour la proline et l'hydroxyproline) — réaction colorée de référence pour l'identification des AA.
• Propriétés liées aux chaînes latérales : carboxyle de R (Asp/Glu → Asn/Gln) ; hydroxyle de R (phosphorylation régulatrice, O-glycosylation via Ser/Thr) ; thiol de la cystéine (oxydation en pont disulfure, réactif du glutathion) ; groupement aminé de la lysine (glycation des protéines plasmatiques par le glucose).

IV. Les dérivés des acides aminés

• Autres amines biogènes dérivées par décarboxylation : tyramine (de la tyrosine, vasoconstrictrice), tryptamine et sérotonine (du tryptophane, rôle dans le sommeil et l'inflammation).

V. Méthodes d'identification et de dosage des acides aminés

A. Méthodes générales

• Identification : réaction colorée à la ninhydrine. Dosage : photométrique (AA aromatiques, absorption UV), formol-titration de Sorensen, ou colorimétrique après réaction à la ninhydrine.

B. Méthodes de fractionnement

• Électrophorèse : migration des AA chargés sous un champ électrique, selon leur pHi respectif ; révélation à la ninhydrine.
• Chromatographie sur couche mince (CCM) : séparation par migration différentielle sur support poreux ; identification par le rapport frontal Rf (distance parcourue par l'AA / distance parcourue par le solvant).
• Chromatographie ionique (échange de cations) : séparation, identification et quantification basées sur le comportement acido-basique des AA sur une résine chargée.

Conclusion

Les 20 acides aminés protéinogènes partagent une structure commune (fonction acide et fonction amine portées par le carbone α) mais se distinguent par leur chaîne latérale R, qui détermine leur classification structurale (7 groupes) et fonctionnelle (polarité), ainsi que leurs propriétés physico-chimiques : solubilité, série D/L, comportement amphotère et point isoélectrique. Au-delà de leur rôle de monomères des protéines, plusieurs acides aminés donnent naissance à des dérivés d'intérêt biologique majeur — histamine, catécholamines, créatine, urée — qui seront retrouvés dans l'étude du métabolisme des protéines. Les propriétés ioniques et colorées des acides aminés (ninhydrine, électrophorèse, chromatographie) restent, elles, la base des techniques d'identification et de dosage utilisées en laboratoire.